Jaké je molekulární složení hemoglobinu v červených krvinkách?

Hemoglobin, molekula přenášející kyslík v červených krvinkách, je komplexní globulární protein se čtyřmi polypeptidovými řetězci (globinovými řetězci) a čtyřmi hemovými skupinami. Každý polypeptidový řetězec je složen do kompaktní, téměř kulovité struktury zvané globin.

Haem: Hemová skupina je porfyrinový kruh s iontem železa (Fe2+) ve svém středu. Porfyrinový kruh je tvořen čtyřmi pyrrolovými kruhy spojenými methinovými můstky. Ion železa je vázán na porfyrinový kruh čtyřmi atomy dusíku z pyrrolových kruhů.

Globinové řetězce: Čtyři globinové řetězce hemoglobinu se nazývají alfa, beta, gama a delta. U dospělých se hemoglobin A, nejběžnější forma hemoglobinu, skládá ze dvou řetězců alfa a dvou řetězců beta. Jiné typy hemoglobinu, jako je hemoglobin A2 a hemoglobin F, mají různé kombinace globinových řetězců.

Čtyři polypeptidové řetězce hemoglobinu jsou uspořádány do tetramerní struktury, přičemž čtyři hemové skupiny jsou umístěny ve štěrbinách mezi globinovými řetězci. Hemové skupiny jsou vázány na globinové řetězce hydrofobními interakcemi a vodíkovými vazbami.

Vazba kyslíku: Hemoglobin váže molekuly kyslíku reverzibilně na ionty železa ve svých hemových skupinách. Když je koncentrace kyslíku vysoká, hemoglobin váže molekuly kyslíku a okysličuje se. Když je koncentrace kyslíku nízká, hemoglobin uvolňuje molekuly kyslíku a dochází k deoxygenaci.

Vazba kyslíku na hemoglobin je kooperativní, což znamená, že vazba jedné molekuly kyslíku na hemoglobin zvyšuje afinitu ostatních hemových skupin ke kyslíku. Tato kooperativnost je způsobena konformačními změnami, ke kterým dochází v molekule hemoglobinu, když váže kyslík.

Kooperativní vazba kyslíku na hemoglobin umožňuje červeným krvinkám efektivně transportovat velké množství kyslíku. Hemoglobin je schopen vázat a uvolňovat molekuly kyslíku v reakci na změny koncentrace kyslíku ve tkáních, což zajišťuje, že tkáně dostávají stálý přísun kyslíku.