Jaké jsou složky hemoglobinu?
Globin: Hemoglobin se skládá ze čtyř polypeptidových podjednotek nazývaných globiny. Tyto podjednotky jsou uspořádány v tetramerní struktuře se dvěma alfa a dvěma beta globinovými řetězci. Každý globinový řetězec je tvořen lineární sekvencí aminokyselin, které se skládají do specifické trojrozměrné struktury.
Heme: Každá podjednotka globinu se váže na hemovou skupinu. Hem je molekula porfyrinu obsahující železo. Iont železa v hemu je vázán na čtyři atomy dusíku porfyrinového kruhu a na pátý atom dusíku histidinového zbytku z globinového řetězce. Šestá koordinační poloha železného iontu je k dispozici pro vazbu molekul kyslíku.
Vazba kyslíku: Molekuly kyslíku se vážou na ionty železa hemových skupin v hemoglobinu. Každá molekula hemoglobinu může vázat až čtyři molekuly kyslíku, jednu na každou ze čtyř hemových skupin. Vazba kyslíku na hemoglobin je kooperativní proces, což znamená, že vazba kyslíku na jednu hemovou skupinu zvyšuje afinitu ostatních hemových skupin ke kyslíku. Tato kooperativní vazba umožňuje hemoglobinu vázat a účinně uvolňovat kyslík v reakci na změny koncentrace kyslíku v těle.
Alosterická regulace: Vazba kyslíku na hemoglobin je regulována alosterickými efektory. Alosterické efektory jsou molekuly, které se vážou na hemoglobin a mění jeho afinitu ke kyslíku. Nejdůležitějším alosterickým efektorem je oxid uhličitý. Oxid uhličitý se váže na hemoglobin a snižuje jeho afinitu ke kyslíku. To je důvod, proč se uvolňování kyslíku z hemoglobinu zvyšuje ve tkáních, kde jsou hladiny oxidu uhličitého vysoké, jako jsou například dýchací tkáně.
Další alosterické efektory hemoglobinu zahrnují vodíkové ionty (H+), chloridové ionty (Cl-) a určité organické fosfáty, jako je 2,3-bisfosfoglycerát (BPG). Tyto alosterické efektory se mohou vázat na hemoglobin a buď zvyšovat nebo snižovat jeho afinitu ke kyslíku, v závislosti na konkrétním efektoru.
