U lidí mají embryonální a fetální formy hemoglobinu vyšší afinitu ke kyslíku než dospělí Je to způsobeno?
Řetězce gama globinu v HbF mají vyšší vnitřní afinitu ke kyslíku než řetězce beta globinu nalezené v HbA. Tento rozdíl je připisován několika strukturálním variacím mezi gama a beta globinovými řetězci. Jedním z klíčových faktorů je přítomnost specifické aminokyseliny zvané serin na pozici 143 v řetězci gama globinu. U HbA tuto pozici zaujímá histidin. Serinový zbytek v HbF umožňuje vytvoření další vodíkové vazby s kyslíkem, což přispívá ke zvýšené afinitě ke kyslíku.
Dále, gamaglobinové řetězce mají vyšší stupeň kooperativity ve srovnání s beta globinovými řetězci. Kooperativita se týká jevu, kdy vazba kyslíku na jednu podjednotku molekuly hemoglobinu usnadňuje vazbu kyslíku na ostatní podjednotky. Vyšší kooperativita v HbF umožňuje strmější křivku vazby kyslíku, což má za následek větší zvýšení saturace kyslíkem při nižších koncentracích kyslíku.
Vyšší afinita HbF ke kyslíku je rozhodující pro vývoj plodu. Zajišťuje, že plod může účinně extrahovat kyslík z mateřského oběhu, kde je napětí kyslíku nižší než v plicích dospělých. Díky tomu může plod získat dostatek kyslíku pro své metabolické potřeby i přes nižší koncentraci kyslíku v děložním prostředí.
Po narození se produkce HbF postupně snižuje a produkce HbA se zvyšuje. Přechod z HbF na HbA je obvykle dokončen během prvních několika měsíců života. Tento přepínač u typů hemoglobinu je regulován různými faktory, včetně změn v genové expresi, hladinách kyslíku a dostupnosti globinových řetězců.