Struktura Trypsin
Trypsin jeenzym , jehož funkcí je snížit dietní proteinové molekuly do jejich součástí peptidy a aminokyseliny . To je často označován jako proteinázy (proteolytických enzymů ) . Trávicí systém , jako celek , působí s pomocí tří primárních proteáz , které zahrnují trypsin , pepsin , a chymotrypsin . Všechny tři proteinázy spolupracovat rozebrat bílkoviny .Molecule dovolená fakta
Trávení začíná v žaludku a pokračuje do tenkého střeva , kde se nalézá trypsin . Tenké střevo má pH asi 8 , což znamená, že je mírně alkalický , je ideální pro maximální aktivity enzymu. Na 5 stupňů Celsia , trypsin ( jako suchý prášek ) je stabilní po mnoho let .
Úvod
Trypsin je produkován slinivkou břišní , a to je velmi podobnou strukturu , v chemickém složení a mechanismu účinku na chymotrypsin , primární pankreatické proteinázy . Zejména oba enzymy obsahují zbytky histidinu (esenciální aminokyselina ) a serin je ( organické sloučeniny ) , v aktivních míst enzymů .
Struktura
Trypsin je tvořen štěpením ( nebo se setkávají ) neaktivního prekurzoru trypsinogenu ( pankreatický enzym) , v souladu s " enzymy molekulární biologie ", Michael M. Burrell . To je pak aktivován omezenou proteolytickým štěpením v jediném peptidové vazby a proces je katalyzována enzymy , včetně mnoha forem proteasy , enterokinázou a trypsinu samotné . Kromě toho , trypsin je aktivní pouze proti proteinové molekuly peptidové vazby , které mají karboxylové skupiny darované aminokyselin arginin a lysin .
Specifikace
Ze všech proteolytických enzymů , trypsin je nejvíce omezující , pokud jde o množství chemických vazeb , které se zlomí . Zejména jeho proteázy aktivita je omezena na pozitivně nabitými postranními řetězci lysinu a argininu . Kromě toho , podle Burrell , trypsin má také schopnost hydrolyzovat esterové a amidové vazby, syntetické deriváty lysinu a argininu .
Úvahy
v roce 1970 , trypsin byla izolována z různých zdrojů , včetně losa , velrybí , slon těsnění , prasata , lidé a dogfish . To má schopnost vykazovat jak esterázy (enzym, který se rozdělí do estery kyseliny a acohol ) a amidáza (enzym, který katalyzuje chemické reakce ) činnosti . Trypsin je inhibována různými organofosforových sloučenin, které obsahují přírodní inhibitor trypsinu (nachází se ve slinivce břišní ) a diisopropyl fluorofosfátového . Jiné inhibitory patří fazole lima , vaječné bílky a sójové boby . Ionty stříbra je takéinhibitor trypsinu . Na druhou stranu , trypsin aktivace je stimulována pomocí lanthanoidů iontů .