O katalázy

katalázy jeenzym nacházející se v buňkách živočichů , rostlin a aerobních bakterií . Enzym jevelká organická molekula syntetizována v buňkách a provedeny působit jako katalyzátor v reakci . Každý druh enzymu vykonává určitou funkci , afunkce katalázy je převéstpotenciálně škodlivé vedlejší produkt do použitelné prvky . Funkce

katalázy , stejně jako většina enzymů , jeprotein . To se nachází v perixisomes , které jsou vázané na membránové organely buněk . Kataláza má důležitou biologickou funkci : katalyzuje rozklad peroxidu vodíku , toxické látky na organismy , ve vodě a molekulární kyslík , což jsou oba neškodné a užitečné

struktura
klipart .

katalázy ječinka ve tvaru konstrukce se čtyřmi polypeptidových řetězců , z nichž každá obsahuje více než 500 aminokyselin . Kataláza má také čtyři heme skupiny , které se skládají z protoporphyrin kruhy obsahující jeden atom železa . Tyto prsteny jsou zasazené do čtyř řetězců .
Význam katalázy

Peroxid vodíku jevedlejším produktem mnoha biologických funkcí organismu . Všechny aerobní organismy používat kyslík pro dýchání . Redukce kyslíku do vody je někdy neúplné , adalší elektron z kovového iontu mohou být přeneseny , což způsobuje tvorbu peroxidu . Nicméně, většina z peroxidu vodíku je vytvořen při výrobě ATP v peroxidu mitochondria.Although je toxický pro živé buňky ,reakce na to rozbít zpět na vodu a kyslík se stane, rychle a efektivně . Kataláza je známý jako jeden z nejúčinnějších enzymů , které mají řadu obrat v blízkosti 200000 události /druhý /podjednotku . Bez kataláza zvýšit rychlost reakce , peroxid vodíku zůstane , poškození buněk .
Faktory ovlivňující aktivitu katalázy

katalázy a jeho rychlosti činnosti jsou ovlivněny mnoha faktorech , včetně teploty , pH , koncentrace soli , množství substrátu a přítomnosti inhibitorů nebo activators.Temperature jedůležitým faktorem ve všech biochemických reakcí , jako jsou vysoké teploty způsobují denaturace enzymů . Vzhledem k tomu, enzym denaturuje , změní konformaci , což je substrát se váže méně efektivně , a proto snížení reakce . Nicméně , dokud se nedosáhne maximální teploty , které ( která je odlišná pro každý typ katalasy ) ,reakce se zvýší jako increases.The pH , teploty míry kyselosti nebo koncentrace iontů vodíku s roztokem , se měří na stupnici od 0 -14 . Jako řešení se stává kyselejší ( pod 7 ) ,enzym může získat iont vodíku z roztoku a jakořešení se stává základní ( 7 výše ) , může dojít ke ztrátě iont vodíku . Každá z těchto extrémů může snížit rychlost reakce , jak se změní chemické vazby na catalase.There jsou dva typy inhibitorů : non - kompetitivní inhibitory , které se vážou někde jinde než v aktivním místě , a kompetitivní inhibitory , které se vážou na aktivní místo na katalázy . Síran měďnatý jeznámo, nekompetitivní inhibitor katalázy , a kyanid jeznámo inhibitor.In Obecně platí, že jak se zvyšuje množství peroxidu vodíku , serychlost reakce také zvyšují . Nicméně , enzymatické reakce, postupujte podle Michaelis - Mentenové rovnice , která vyjadřuje , že každá reakce dosáhne bodu nasycení , což znamená, že v určité maximální rychlosti reakce ,přidání více substrátu přestanou mít vliv .

Ostatní využití katalázy

Vzhledem k tomu, kataláza je přítomen v téměř všech živých organismů , je jedním z nejvíce studovaných enzymů . To vedlo k vědci zjišťují další funkce pro tuto účinnou enzymu . Katalázy se používá k léčbě vnitřní potravinářských obalů . Kataláza zabraňuje oxidaci , a proto pomáhá uchovat potraviny . Katalázy je také používán při procesu sterilizace za studena , což jeproces, aby se zachovala mléko a sýr reakcí s peroxidem vodíku . Kataláza se používá k odstranění veškeré zbývající stopy peroxidu vodíku .