Jaké jsou vlastnosti enzymů, které brání pytalinu a trypsinu trávit stejnou potravu?

Charakteristika enzymů, které brání pepsinu a trypsinu trávit stejnou potravu, závisí na následujícím:

Optimální pH: Pepsin a trypsin mají různé optimální rozsahy pH pro svou katalytickou aktivitu. Pepsin funguje nejlépe v kyselých podmínkách, s optimálním pH kolem 1,5-2,0, které se nachází v žaludku. Trypsin naproti tomu funguje optimálně v mírně zásaditém prostředí s optimálním pH kolem 7,5-8,0, což je charakteristické pro tenké střevo.

Teplota: Pepsin a trypsin mají také různé teplotní rozsahy, ve kterých vykazují maximální aktivitu. Pepsin je nejaktivnější při tělesné teplotě (kolem 37 stupňů Celsia), což je teplota uvnitř žaludku. Trypsin je ale nejaktivnější při mírně vyšších teplotách, kolem 40-45 stupňů Celsia, což odpovídá teplotě v tenkém střevě.

Specificita substrátu: Pepsin a trypsin mají různé substrátové specifičnosti, což znamená, že přednostně tráví různé typy proteinů. Pepsin se podílí hlavně na počátečním rozkladu bílkovin v žaludku a preferuje štěpení peptidových vazeb zahrnujících aromatické aminokyseliny, jako je fenylalanin, tyrosin a tryptofan. Trypsin na druhé straně působí dále v procesu trávení v tenkém střevě a má specificitu pro štěpení peptidových vazeb zahrnujících bazické aminokyseliny, jako je lysin a arginin.

Tyto rozdíly v optimálním pH, teplotě a specifičnosti substrátu zajišťují, že pepsin a trypsin během trávicího procesu působí na proteiny postupně a selektivně. Pepsin nastartuje trávení bílkovin v kyselém prostředí žaludku a rozloží je na menší peptidové fragmenty. Jak se obsah žaludku přesouvá do tenkého střeva, pH se stává zásaditějším a trypsin se stává aktivním. Trypsin dále rozkládá peptidové fragmenty generované pepsinem a dalšími trávicími enzymy, což nakonec vede k absorpci aminokyselin do krevního řečiště.