Proč se enzym trypsin deaktivuje, když je zaveden do žaludeční šťávy?
1. Nízké pH:Žaludeční šťáva v žaludku je vysoce kyselá, s pH v rozmezí od 1 do 2. Trypsin má optimální rozsah pH mezi 7 a 9. Extrémně nízké pH žaludeční šťávy denaturuje trypsin, což způsobuje jeho ztrátu. struktura a katalytická aktivita.
2. Přítomnost pepsinu:Žaludek také vylučuje další enzym zvaný pepsin, který je zodpovědný za počáteční rozklad bílkovin v kyselém prostředí žaludku. Pepsin funguje nejlépe při nízkém pH a může přímo degradovat trypsin, což dále přispívá k jeho deaktivaci.
3. Inaktivace kyselými proteázami:Žaludeční šťáva obsahuje různé kyselé proteázy, jako je katepsin D a gastricsin, které mohou přímo cílit a štěpit peptidové vazby v molekule trypsinu, což vede k její inaktivaci.
4. Inhibitory proteázy:Žaludek také produkuje inhibitory proteázy, což jsou proteiny, které se specificky vážou a inhibují aktivitu proteolytických enzymů, jako je trypsin. Tyto inhibitory brání trypsinu vykonávat jeho katalytické funkce.
5. Vysoká koncentrace enzymu:Ve slinivce je trypsin syntetizován jako neaktivní prekurzor nazývaný trypsinogen, aby se zabránilo jeho předčasné aktivaci v samotné slinivce. Když však trypsinogen vstoupí do tenkého střeva, aktivuje se jiným enzymem zvaným enterokináza. Naproti tomu vysoká koncentrace trypsinu v žaludeční šťávě může vést k autoaktivaci trypsinogenu, což má za následek jeho rychlou inaktivaci v důsledku kyselých podmínek a přítomnosti inhibitorů.
Proto kombinace nízkého pH, přítomnosti pepsinu a dalších kyselých proteáz, inhibitorů proteáz a vysoké koncentrace enzymu v žaludeční šťávě vede k deaktivaci trypsinu, když je zaveden do žaludku. To zajišťuje, že trypsin zůstává neaktivní a nenarušuje trávení bílkovin v žaludku, které je primárně prováděno pepsinem.
